Asam amino standar
Salah satu cara yang paling berguna untuk mengklasifikasikan asam amino standar (atau umum) didasarkan pada polaritas (yaitu, distribusi muatan listrik) dari kelompok R (misalnya, rantai samping).
Kelompok I: Asam amino nonpolar
Asam amino kelompok I adalah glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, metionin, dan triptofan. Kelompok R dari asam amino ini memiliki gugus alifatik atau aromatik. Ini membuatnya hidrofobik (“takut air”). Dalam larutan air, protein globular akan melipat menjadi bentuk tiga dimensi untuk mengubur rantai samping hidrofobik ini di bagian dalam protein. Struktur kimia asam amino Grup I adalah:
Isoleusin adalah isomer leusin, dan mengandung dua atom karbon kiral. Prolin unik di antara asam amino standar karena tidak memiliki kedua gugus α-amino dan α-karboksil bebas. Sebaliknya, rantai sampingnya membentuk struktur siklik karena atom nitrogen prolin dihubungkan dengan dua atom karbon. (Sebenarnya, ini berarti bahwa prolin bukan asam amino melainkan asam α-imino.) Fenilalanin, sesuai namanya, terdiri dari gugus fenil yang terikat pada alanin. Metionin adalah salah satu dari dua asam amino yang memiliki atom belerang. Metionin memainkan peran sentral dalam biosintesis protein (terjemahan) karena hampir selalu merupakan asam amino awal. Metionin juga menyediakan kelompok metil untuk metabolisme. Tryptophan berisi cincin indole yang melekat pada rantai samping alanyl.
Kelompok II: Asam amino kutub, tidak bermuatan
Asam amino golongan II adalah serin, sistein, treonin, tirosin, asparagin, dan glutamin. Rantai samping dalam kelompok ini memiliki spektrum kelompok fungsional. Namun, sebagian besar memiliki setidaknya satu atom (nitrogen, oksigen, atau belerang) dengan pasangan elektron tersedia untuk ikatan hidrogen dengan air dan molekul lainnya. Struktur kimia asam amino Grup II adalah:
Dua asam amino, serin dan treonin, mengandung gugus hidroksil alifatik (yaitu, atom oksigen yang terikat pada atom hidrogen, diwakili sebagai ―OH). Tirosin memiliki gugus hidroksil dalam cincin aromatik, menjadikannya turunan fenol. Kelompok hidroksil dalam ketiga asam amino ini tunduk pada jenis modifikasi posttranslasional yang penting: fosforilasi (lihat di bawah Asam amino tidak standar). Seperti halnya metionin, sistein mengandung atom belerang. Tidak seperti atom sulfur metionin, sulfur sistein sangat reaktif secara kimiawi (lihat di bawah oksidasi sistein). Asparagine, yang pertama kali diisolasi dari asparagus, dan glutamin keduanya mengandung gugus amida R. Gugus karbonil dapat berfungsi sebagai akseptor ikatan hidrogen, dan gugus amino (NH 2) dapat berfungsi sebagai donor ikatan hidrogen.
Kelompok III: Asam amino asam
Dua asam amino dalam kelompok ini adalah asam aspartat dan asam glutamat. Masing-masing memiliki asam karboksilat pada rantai sampingnya yang memberikan sifat asam (menyumbang proton). Dalam larutan air pada pH fisiologis, ketiga gugus fungsi pada asam amino ini akan terionisasi, sehingga memberikan muatan keseluruhan −1. Dalam bentuk ionik, asam amino disebut aspartat dan glutamat. Struktur kimia asam amino Grup III adalah
Rantai samping aspartat dan glutamat dapat membentuk ikatan ionik ("jembatan garam"), dan mereka juga dapat berfungsi sebagai akseptor ikatan hidrogen. Banyak protein yang mengikat ion logam ("metalloprotein") untuk keperluan struktural atau fungsional memiliki situs pengikat logam yang mengandung rantai samping aspartat atau glutamat atau keduanya. Glutamat bebas dan glutamin memainkan peran sentral dalam metabolisme asam amino. Glutamat adalah neurotransmitter rangsang paling melimpah di sistem saraf pusat.
